1 ) oui. on a inseré dans génome du Maîs MON810 le gene d'une bacterie, Bacillus thuringiensis qui produit une proteine Cry1AB ayant une action insecticide.
2) naturelle en ce sens que cette toxine n'est pas un produit de synthese mais est exprimée par un organisme vivant, bacillus thuringiensis...et maintenant plusieurs plantes GM. je n'ai rien contre les insecticides de synthese à priori, mais il faut savoir que les memes agriculteurs bio qui condamnent le maïs MON810 utilisent comme en épandageinsecticide naturel ...bacillus thuringiensis...au nom de son caractere naturel et biologique. Alors il faut etre logique.
voila un maïs qui se passe d'insecticide, qui ne tue que les insectes ravageurs et pas les pollinisateurs, bref qui répond à tous les critères que pourrait exiger un agriculteur bio sincere adepte du developpement durable, et c'est justement sur celui la qu'une tempete médiatique se déchaine...bizarre n'est ce pas
Sur le site AGbios, des extraits d'un article interessant qui présente le MON810 et ses effets:
a écrit :
La lignée de maïs MON 810 a été soumise à une modification génétique spécifique visant à la rendre résistante aux attaques de la pyrale du maïs (Ostrinia nubilalis), principal insecte ravageur des cultures de maïs. La variété nouvelle produit une version tronquée de la protéine insecticide, Cry1Ab, issue de Bacillus thuringiensis. Les delta-endotoxines telles que la protéine Cry1Ab exprimée dans MON 810 agissent en se liant de manière sélective à des récepteurs spécifiques situés sur la bordure en brosse de l’épithélium de l’intestin moyen des espèces d’insectes sensibles. Après la fixation, des pores spécifiques aux cations se forment, qui perturbent le flux ionique dans l’intestin moyen et provoquent ainsi la paralysie et la mort. La protéine Cry1Ab n’agit que sur les lépidoptères et la spécificité de son action est directement attribuable à la présence de sites de fixation spécifiques chez les insectes visés. Comme il n’existe pas de sites de fixation pour les delta-endotoxines de B. thuringiensis à la surface des cellules intestinales des mammifères, le bétail et les humains ne sont pas sensibles à ces protéines.
Potentiel phytoravageur
Une plante peut être considérée comme nuisible, mais pas comme une mauvaise herbe. Par exemple, une plante qui produit une substance allélopathique peut être considérée comme nuisible si la toxine produite présente un effet indésirable sur l’environnement. Il faut donc évaluer les plantes transgéniques exprimant des toxines nouvelles ou des allergènes potentiels.
Aucune preuve n’indique que le MON 810 a modifié le potentiel phytoravageur par rapport à sa contrepartie non transformée.
Effets sur les organismes non visés
On possède beaucoup d’éléments d’information sur l’absence d’effets non visés des préparations microbiennes de Bacillus thuringiensis subsp. Kurstaki (B.t.k.) renfermant la protéine Cry1Ab. La protéine Cry1Ab pleine longueur codée par le gène cry1Ab, utilisée pour produire le MON 810, et la protéine digérée en un noyau résistant à la trypsine (HD-1), agissant comme un insecticide et produite par ces végétaux, sont identiques respectivement à la protéine Cry1Ab pleine longueur et à la protéine digérée en un noyau résistant à la trypsine contenues dans les formulations microbiennes commercialisées utilisées en toute sécurité pendant plus de 30 ans (Lee et al., 1995a; EPA, 1988). Les protéines de B.t.k. sont extrêmement sélectives pour les lépidoptères (MacIntosh et al., 1990; Klausner, 1984; Aronson et al., 1986; Dulmage, 1981; Whitely et Schnepf, 1986), se lient spécifiquement aux récepteurs situés à la surface de l’intestin moyen des lépidoptères (Wolfersberger et al., 1986; Hofmann et al., 1988a; Hofmann et al., 1988b; Van Rie et al., 1989; Van Rie et al., 1990) et n’ont aucun effet délétère sur les insectes utiles/non visés (Flexner et al., 1986; Krieg et Langenbruch, 1981; Cantwell et al., 1972; EPA 1988; Vinson, 1989; Mehn et Cozzi, 1989).
Études au champ : États-Unis
Des études au champ ont été menées entre 1993 et 1995 aux États-Unis afin d’évaluer l’impact d’un maïs protégé contre les insectes sur des arthropodes utiles. L’abondance relative des arthropodes utiles a été comparée entre des maïs autofécondés et hybrides exprimant la protéine Cry1Ab et leurs contreparties non transformées.
Conclusion:
Les résultats observés lors des études au champ menées entre 1993 et 1995 montrent que le maïs exprimant Cry1Ab n’a eu aucun effet direct ou indirect sur les espèces d’arthropodes utiles étudiées. De plus, le dénombrement en 1995 des insectes dans l’Iowa a montré que le maïs protégé contre les insectes n’a eu aucun effet sur les araignées, les coccinelles, les chrysopides et les nabidés qui sont également connus pour être d’importants prédateurs de la pyrale du maïs et d’autres ravageurs du maïs importants d’un point de vue économique.
Études au champ : France
En 1995, des essais d’efficacité ont été mis en place dans deux localités françaises en vue d’évaluer l’impact de MON 810 sur les populations d’arthropodes utiles par rapport à sa contrepartie non transformée (MON 810/Bt-), avec ou sans insecticide.
Méthodes:
L’essai a été mis en place selon un plan factoriel complet, avec ou sans chacun des trois facteurs suivants : protéine Cry1Ab, inoculation de la pyrale du maïs et insecticide en pulvérisation (deltaméthrine à la dose de 20 g/ha). En plus des évaluations des performances, le nombre d’arthropodes utiles a été évalué sur 10 plants de chacune des parcelles expérimentales. Afin d’assurer le développement d’une infestation par la pyrale du maïs, la moitié des parcelles a été inoculée avec l’insecte ravageur.
Résultats:
Aucune différence significative n’a été observée dans les populations d’arthropodes utiles lorsqu’on comparait les parcelles de MON 810 et celles de MON 810/Bt- non traitées . Des différences importantes ont été observées dans les populations d’arthropodes utiles lorsqu’on comparait les parcelles de MON 810 avec les parcelles de MON 810/Bt- traitées avec un insecticide (Tableau 5).
Conclusion:
La protéine Cry1Ab de MON 810 n’a présenté aucun impact défavorable mesurable sur les populations d’arthropodes utiles.
Études menées en laboratoire
La production de protéines insecticides dans des matrices végétales peut prolonger leur persistance environnementale et augmenter la biodisponibilité des protéines pour les invertébrés visés et non visés (Jepson et al., 1994). La protéine Cry1Ab digérée en un noyau résistant à la trypsine (HD-1) du maïs résistant à la pyrale du maïs est présente dans les tissus végétaux du maïs restant dans le champ après la récolte. Les résidus des plants de maïs sont généralement enfouis dans le sol après la récolte, mais peuvent également rester à la surface du sol jusqu’à l’année suivante (sans labour). Les résultats d’une étude réalisée pour évaluer le devenir écologique (dissipation) de la protéine HD-1 de B.t.k. dans les tissus du maïs après la récolte ont établi que la protéine HD-1 de B.t.k., en tant que composante des plants de maïs post-récolte résistants à la pyrale du maïs, disparaîtra facilement de la surface du sol, ou y sera incorporé par les labours (voir l’annexe 2).
Avant une éventuelle décomposition, la protéine Cry1Ab peut être consommée par des invertébrés du sol non visés tels que les vers de terre et les collemboles, qui sont des éléments essentiels des processus de décomposition du sol (Calow, 1993). De plus, il faut procéder à des essais toxicologiques effectués sur des insectes non visés pour évaluer les risques écologiques possibles que représente l’exposition à des variétés de cultures nouvelles (Urban et Cook, 1986). Les protéines insecticides de B. thuringiensis n’étant actives d’un point de vue biologique qu’après avoir été ingérées et s’être fixées à des récepteurs spéciaux situés dans l’intestin moyen des insectes sensibles, il faut tester des régimes alimentaires afin d’étudier les réponses toxicologiques des espèces d’insectes non visées.
Du fait que la protéine Cry1Ab exprimée dans la lignée MON 810 est rapidement clivée par des enzymes protéolytiques digestives après ingestion, ses effets toxicologiques ont été évalués à l’aide d’une protéine Cry1Ab, exprimée d’un point de vue bactérien, digérée avec la trypsine, dont le noyau est résistant à la trypsine (HD-1). Le gène natif cry1Ab pleine longueur a été introduit dans Escherichia coli et la protéine Cry1Ab exprimée a fait l’objet d’une digestion par la trypsine avant d’être purifiée, caractérisée et utilisée pour des études d’évaluation de son innocuité pour les mammifères et les insectes utiles. L’équivalence chimique et fonctionnelle de la protéine HD-1 exprimée par E. coli , et qui a ensuite été digérée en un noyau résistant à la trypsine, et la protéine Cry1Ab exprimée dans les plants de MON 810 transgéniques a été mise en évidence conformément à une série rigoureuse de critères, dont le poids moléculaire, l’immunoréactivité et l’activité insecticide
Larves d’abeilles domestiques et abeilles domestiques adultes:
Ces études ont été réalisées afin d’évaluer l’innocuité de la protéine Cry1Ab digérée en un noyau résistant à la trypsine vis-à-vis de la larve d’abeille domestique et de l’abeille domestique adulte (Apis mellifera L.), un insecte pollinisateur utile. Une dose maximale de substance dangereuse a été utilisée pour ces études. Pour ces tests, la concentration nominale maximale en protéine Cry1Ab était 10 fois plus élevée que le niveau estimé requis pour provoquer un taux de mortalité de 50 % (CL50) chez plusieurs lépidoptères ravageurs visés (MacIntosh et al., 1990). Aucune différence parmi les traitements n’a été observée et la CL50 de la protéine CryA1b chez les larves d’abeilles domestiques et les abeilles domestiques adultes était supérieure à 20 ppm, la plus haute dose testée. Le niveau sans effet observé était de 20 ppm (Maggi et Sims, 1994a et 1994b; Sims, 1994).
Chrysope verte:
La chrysope verte (Chrysopa carnea) est un insecte prédateur utile que l’on trouve communément dans le maïs et d’autres plantes cultivées. Aucun effet adverse n’a été constaté chez les larves de chrysope verte lorsqu’on les a nourries d’œufs de papillons nocturnes à une concentration nominale en protéine Cry1Ab de 16,7 ppm pendant sept jours. Dans les conditions de ces expériences, la CL50 était supérieure à la protéine Cry1Ab de 16,7 ppm, la plus forte dose testée (Hoxter et Lynn, 1992a).
Hyménoptères parasites:
Une étude a été réalisée afin d’évaluer l’innocuité de la protéine Cry1Ab digérée en un noyau résistant à la trypsine vis-à-vis d’un hyménoptère parasite (Brachymeria intermedia), un parasite utile de la mouche domestique (Musca domestics). Un hyménoptère parasite exposé pendant trente jours à une protéine Cry1Ab résistante à la trypsine, à une concentration de 20 ppm dans une solution miel/eau, n’a révélé aucune mortalité ou signe d’intoxication associé au traitement. La CL50 de la protéine Cry1Ab des hyménoptères parasites était supérieure à 20 ppm, la plus forte dose testée. Le niveau sans effet observé était de 20 ppm (Hoxter et Lynn, 1992b).
Coccinelles:
La coccinelle (Hippodamia convergens) est un insecte prédateur utile qui se nourrit de pucerons et d’autres insectes des végétaux que l’on trouve communément sur les tiges et le feuillage des mauvaises herbes et des plantes cultivées. Les coccinelles exposées pendant neuf jours à une protéine Cry1Ab résistante à la trypsine, à une concentration de 20 ppm dans une solution miel/eau, n’ont révélé aucune mortalité ou signe d’intoxication associé. La CL50 de la protéine Cry1Ab des coccinelles était supérieure à 20 ppm, la plus forte dose testée. Le niveau sans effet observé était de 20 ppm (Hoxter & Lynn, 1992c).
Daphnie:
Une étude a été réalisée afin d’évaluer la toxicité aiguë du pollen de maïs renfermant la protéine Cry1Ab pour un cladocère, Daphnia magna, exposé pendant une période de 48 heures dans des conditions expérimentales de renouvellement statique de renouvellement. Les daphnies sont représentatives d’un groupe important d’invertébrés aquatiques. La valeur estimée de la CL50 après 48 heures pour D. magna exposée à la protéine Cry1Ab du pollen de maïs était supérieure à la concentration limite de 100 mg de pollen test/l. Aucun effet associé au traitement n’a été observé à la concentration limite de 100 mg de pollen test/l.
Ver de terre:
L’objectif de cette étude était d’évaluer la toxicité de la protéine insecticide Cry1Ab administrée à des vers de terre placés dans un substrat de sol artificiel pendant une période d’exposition de 14 jours. Après 14 jours, la valeur de la CL50 des vers de terre exposés à la protéine insecticide Cry1Ab a été établie comme supérieure à 200 mg/kg de sol sec, la seule concentration testée. La concentration sans effet observé était 200 mg/kg de sol sec.
Collemboles:
L’objectif de cette étude était d’examiner l’effet de la protéine Cry1Ab exprimée par la plante sur les collemboles, qui sont des invertébrés que l’on trouve dans le sol et qui jouent un rôle majeur dans les écosystèmes édaphiques du fait qu’ils se nourrissent de matières végétales en décomposition. Les collemboles pourraient être exposés à la protéine Cry1Ab des tissus de maïs restant dans les champs après la récolte. Les résultats de cette étude indiquent que même à des niveaux de traitement très élevés, les collemboles n’étaient pas affectés par une exposition chronique à la protéine Cry1Ab des végétaux.
Colin de Virginie:
Le but de cette étude était d’évaluer la comestibilité de la farine de maïs résistant à la pyrale du maïs de la lignée MON 80187 chez les colins (les oiseaux peuvent se nourrir des graines de maïs restées dans le champ après la récolte). Aucun décès n’est survenu chez les oiseaux dont le régime alimentaire contenait jusqu’à 10 % p/p (valeur nominale de 100 000 ppm) de MON 80187. Le niveau sans effet observé a été considéré comme supérieur à 10 % p/p. Sur la base des paramètres mesurés, la comestibilité de la farine issue d’une lignée de maïs résistant à la pyrale du maïs (MON 80187) était comparable à celle de la lignée témoin (MON 80087) dans le régime alimentaire du colin.
Références
1. Aaziz, R. & Tepfer, M. (1999). Recombination in RNA viruses and in virus-resistant transgenic plants. Journal of General Virology 80, 1339-1346.
2. Abdalla, O. A., Desjardins, P. R. & Dodds, J. A. (1985). Survey of pepper viruses in California by the ELISA technique. Phytopathology 75, 1311.
3. Allison, R.F., Thompson, C. & Ahlquist, P. (1990). Regeneration of a functional RNA virus genome by recombination between deletion mutants and requirement for cowpea chlorotic mottle virus 3a and coat genes for systemic infection. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87, 1820-1824.
4. Allison, R.F., Greene, A.E. & Schneider, W.L. (1997). Significance of RNA recombination in capsid-protein-mediated virus-resistant transgenic plants. In: “Virus-Resistant Transgenic Plants: Potential Ecological Impact”, pp. 40-44. Edited by M. Tepfer & E. Balazs. Versailles & Heidelberg: INRA & Springer-Verlag.
5. Allison, R.F., Schneider, W.L. & Deng, M. (1999). Risk assessment of virus-resistant transgenic plants. In: “Proceedings of the 5th International Symposium on Biosafety Results of Field Tests of Genetically Modified Plants and Microorganisms”, Braunschweig. Edited by J. Schiemann & R. Casper.
6. Aronson, A.I., Backman, W. & Dunn, P. (1986). Bacillus thuringiensis and related insect pathogens. Microbiol. Rev. 50, 1-24.
7. Beachy, R.N. (1997). Mechanisms and applications of pathogen-derived resistance in transgenic plants. Current Opinion in Biotechnology 8, 215-220.
8. Beck, D.L. & Dawson, W.O. (1990). Deletion of repeated sequences from tobacco mosaic virus mutants with two coat protein genes. Virology 177, 462-469.
9. Bergmann, M., Garcia-Sastre, A. & Palese, P. (1992). Transfection-mediated recombination of influenza A virus. Journal of Virology 66, 7576-7580.
10. Borja, M., Rubio, T., Scholthof, H.B. & Jackson, A.O. (1999). Restoration of wild-type virus by double recombination of tombusvirus mutants with a host transgene. Molecular Plant-Microbe Interactions 12, 153-162.
11. Bourdin, D. & Lecoq, H. (1991). Evidence that heteroencapsidation between two potyviruses is involved in aphid transmission of a nonaphid transmissible isolate from mixed infection. Phytopathology 28, 1459-1464.
12. Bujarski, J.J. & Kaesberg, P. (1986). Genetic recombination between RNA components of a multipartite plant virus. Nature 321, 528-531.
13. Calow, P. (ed.) (1993). Handbook of Ecotoxicology. Blackwell Scientific Publishing, London. 478 p.
14. Cantwell, G.E., Lehnert, T. & Fowler, J. 1972. Are biological insecticides harmful to the honey bees. Am. Bee J. 112, 294-296.
15. Carrere, I., Tepfer, M., Jacquemond, M. (1999). Recombinants of cucumber mosaic virus (CMV): determinants of host range and symptomatology. Arch Virol. 144(2), 365-79.
16. Cascone, P.J., Carpenter, C.D., Li, X.H. & Simon, A.E. (1990). Recombination between satellite RNAs of turnip crinkle virus. EMBO Journal 9, 1709-1715.
17. Cooper, P.D., Steiner-Pryor, A., Scotti, P.D. & Delong, D. (1974). On the nature of poliovirus genetic recombinants. Journal of Gneral Virology 23, 41-49.
18. Dalmay, T., Rubino, L., Burgyan, J., & Russo, M. (1992). Replication and movement of a coat protein mutant of cymbidium ringspot tombusvirus. Molecular Plant-Microbe Interactions 5, 379-383.
19. Ding, S.W., Shi, B.J., Li, W.X. & Symons R.H. (1996). An interspecies hybrid RNA virus is significantly more virulent than either parental virus. Proc Natl Acad Sci USA 93(15), 7470-4.
20. Dulmage, H.T. 1981. Microbial Control of Pests and Plant Diseases 1970-1980. (ed. Burges, H.D.) pp. 193-222. Academic Press, London.
21. Environmental Protection Agency (EPA). (1988). Guidance for the re-registration of pesticide products containing Bacillus thuringiensis as the active ingredient. NTIS PB 89-164198.
22. Falk, B. W. & Bruening, G. (1994). Will transgenic crops generate new viruses and new diseases. Science 263, 1395-1396.
23. Falk, B.W., Passmore, B.K., Watson, M.T. & Chin, L.-S. (1995). The specificity and significance of heterologous encapsidation of virus and virus-like RNAs. In: “Biotechnology and Plant Protection: Viral pathogenesis and disease resistance”. Bills, D.D. & Kung, S.-D. (eds.). World Scientific, Singapore, pp. 391-415.
24. Fernandez-Cuartero, B., Burgyan, J., Aranda, M.A., Salanki, K., Moriones, E. & Garcia-Arenal, F. (1994). Increase in the relative fitness of a plant virus RNA associated with its recombinant nature. Virology 203, 373-377.
25. Flexner, J.L., Lighthart, B. & Croft, B.A. (1986). The effects of microbial pesticides on non-target beneficial arthropods. Agric. Ecosys. Environ. 16, 203-254.
26. Gal, S., Pisan, B., Hohn, T., Grimsley, N. & Hohn, B. (1992). Agroinfection of transgenic plants leads to viable cauliflower mosaic virus by intermolecular recombination. Virology 187, 525-533.
27. Gal-On, A., Meiri, E., Raccah, B. & Gaba, V. (1998). Recombination of engineered defective RNA species produces infective potyvirus in planta. Journal of Virology 72, 5268-5270.
28. Galinat, W.C. (1988). The origin of corn. In Corn and Corn Improvement (Third Edition). eds. Sprague, G.F. and Dudley, J.W. pp. 1-31. American Society of Agronomy. Inc.., Crop Science Society of America Inc. and Soil Science Society of America. Inc. Madison, Wisconsin.
29. Greene, A.E. & Allison, R.F. (1994). Recombination between viral RNA and transgenic plant transcripts. Science 263, 1423-1425.
30. Greene, A.E. & Allison, R.F. (1996). Deletions in the 3’ untranslated region of cowpea chlorotic mottle virus transgene reduce recovery of recombinant viruses in transgenic plants. Virology 225, 231-234.
31. Grumet, R. (1995). Genetic engineering for crop virus resistance. HortScience 30, 449-456.
32. Harlow, E., & Lane, D. (1988). Immunoassay. In Antibodies: A Laboratory Manual. pp. 553-612.
33. Henry, C.M., Barker, I., Pratt, M., Pemberton, A.W., Farmer, M.J., Cotten, J., Ebbels, D., Coates, D. & Stratford, R. (1995). Risks associated with the use of genetically modified virus tolerant plants. A report to the Ministry of Agriculture Fisheries and Food (MAFF), United Kingdom.
34. Hirst, G.K. (1962). Genetic recombination with Newcastle disease virus, poliovirus and influencza. Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology 27, 303-308.
35. Hofmann, C., Vanderbruggen, H. V., Hofte, H., Van Rie, J. , Jansens, S. & Van Mellaert, H. (1988a). Specificity of B. thuringiensis delta-endotoxins is correlated with the presence of high affinity binding sites in the brush border membrane of target insect midguts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85, 7844-7848.
36. Hofmann, C., Lüthy, P., Hutter, R. & Pliska, V. (1988b). Binding of the delta endotoxin from Bacillus thuringiensis to brush-border membrane vesicles of the cabbage butterfly (Pieris brassicae). Eur. J. Biochem. 173, 85-91.
37. Holt, C. A. & Beachy, R. N. (1992). In vivo complementation of infectious transcripts from mutant tobacco mosaic virus cDNA’s in transgenic plants. Virology 181, 109-117.
38. Hoxter, K.A. & Lynn, S.P. (1992a). Activated Btk HD-1 protein: a dietary toxicity study with green lacewing larvae. Study Number WL-92- 155, an unpublished study conducted by Monsanto Company and Wildlife International Ltd. EPA MRID no. 43468003.
39. Hoxter, K.A. & Lynn, S.P. (1992b). Activated Btk HD-1 protein: a dietary toxicity study with parasitic Hymenopteran (Brachymeria intemedia). Study Number WL-92-157, an unpublished study conducted by Monsanto Company and Wildlife International Ltd. EPA MRID no. 43468004.
40. Hoxter, K.A. & Lynn, S.P. (1992c). Activated Btk HD-1 protein: a dietary toxicity study with ladybird Beetles. Study Number WL-92-156, an unpublished study conducted by Monsanto Company and Wildlife International Ltd. EPA MRID no. 43468005.
41. Jepson, P.C., Croft, B.A., & Pratt, G.E. (1994). Test systems to determine the ecological risks posed by toxin release from Bacillus thuringiensis genes in crop plants. Molecular Ecology 3, 81-89.
42. Klausner, A. (1984). Microbial insect control. Bio/Technology 2, 408-419.
43. Kottier, S.A., Cavanagh, D. & Britton, P. (1995). Experimental evidence of recombination in coronavirus infectious bronchitis virus. Virology 213, 569-580.
44. Krieg, A. & Langenbruch, G.A. (1981). Susceptibility of arthropod species to Bacillus thuringiensis. In Microbial Control of Pests and Plant Diseases, (ed. Burges, H.D.) pp. 837-896. Academic Press, London.
45. Lai, M.M., Baric, R.S., Makino, S., Keck, J.G., Egbert, J., Leibowitz, J.L. & Stohlman, S.A. (1985). Recombination between nonsegmented RNA genomes of murine coronaviruses. Journal of Virology 56, 449-456.
46. Lee, T-C., Bailey, M., & Sanders, P.R. (1995). Compositional comparison of Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki HD-1 protein produced in ECB resistant corn and the commercial microbial product, DIPEL. Study Number 94-01-39-12. an unpublished study conducted by Monsanto Company. EPA MRID no. 43533203.
47. Li, Y. & Ball, L.A. (1993). Nonhomologous RNA recombination during negative strand synthesis of flock house virus RNA. Journal of Virology 67, 3854-3860.
48. Lecoq, H., Ravelonandr, M., Wipf-Scheibel, Monision, M., Raccah, B. & Dunez, J. (1993). Aphid transmission of a non-aphid transmissible strain of zucchini yellow mosaic potyvirus from transgenic plants expressing the capsid protein of plum poxvirus. Molecular Plant-Microbe Interactions 3, 301-307.
49. Ledinko, N. (1963). Genetic recombination with poliovirus type1: studies of crosses between a normal horse serum-resistant mutant and several guanidine-resistant mutants of the same strain. Virology 20, 107-119.
50. Lomonossof, G.P. (1995). Pathogen-derived resistance to plant viruses. Annual Review of Phytopathology 33, 323-343.
51. MacIntosh, S.C., Stone, T.B. Sims, S.R., Hunst, P., Greenplate,J.T., Marrone, P.G., Perlak, F.J., Fischhoff, D.A.& Fuchs, R.L. (1990). Specificity and efficacy of purified Bacillus thuringiensis proteins against agronomically important insects. J. Insect Path. 56, 258-266.
52. Maggi, V.L. & Sims, S.R. (1994a). Evaluation of the dietary effects of purified B.t.k. endotoxin protein on honey bee larvae. Study Number IRC-91-ANA-13, an unpublished study conducted by Monsanto Company and California Agricultural Research, Inc. EPA MRID no. 43439202.
53. Maggi, V.L. & Sims, S.R.. (1994b). Evaluation of the dietary effects of purified B.t.k. endotoxin proteins on honey bee adults. Study Number IRC-91-ANA-12. an unpublished study conducted by Monsanto Company and California Agricultura lResearch, Inc. EPA MWD no. 43439203.
54. Matthews, R. E. F. (1991). Plant Virology. Academic Press, New York. 835pp.
55. Matsudaira, P. (1987). Sequence from picomole quantities of proteins electro blotted onto polyvinylidene difluoride membranes. J. Biol. Chem. 262, 10035-10038.
56. McCahon, D., King, M.Q., Roe, D.S., Slade, W.R., Newman, J.W.I. & Cleary, A.M. (1985). Isolation and biochemical characterization of intertypic recombinants of foot-and-mouth disease virus. Virus Research 3, 87-100.
57. Melin. B.E. & Cozzi, E.M. (1989). In Safety of Microbial Insecticides (eds. Laird, M., Lacey. L.A. and Davidson, E.W.) pp. 150-167. CRC Press, Boca Raton, FL.
58. Munishkin, A.V., Veronin, L.A. & Chetverin, A.B. (1988). An in vivo recombinant RNA capable of autocatalytic synthesis by Qbeta replicase. Nature 333, 473-475.
59. Nagy, P.D. & Simon, A.E. (1997). New insights into the mechanisms of RNA recombination. Virology 235, 1-9.
60. Onodera, S., Qiano, X., Gottlieb, P., Strassman, J., Frilander, M. & Mindish, L. (1993). RNA structure and heterologous recombination in the double-stranded RNA bacteriophage phi6. Journal of Virology 67, 4914-4922.
61. Osburn, J. K., Sarkar, S. & Wilson, T. M. A. (1990). Complementation of coat protein-defective TMV mutants in transgenic plants expressing coat protein. Virology 179, 921-925.
62. Powell-Abel, P., Nelson, R.S., De, G., Hoffmann, N., Rogers, S.G., Fraley, R.T. & Beach, R.N. (1986). Delay of disease development in transgenic plants that express the tobacco mosaic virus coat protein gene. Science 232, 738-763.
63. Robinson, D.J. (1996). Environmental risk assessment of releases of transgenic plants containing virus-derived inserts. Transgenic Research 5, 359-562.
64. Rochow, W.F. & Ross, A.F. (1955). Plant Disease (Reporter) 52, 344-358.
65. Salanki, K., Carrere, I., Jacquemond, M., Balazs, E. & Tepfer, M. (1997). Biological properties of pseudorecombinant and recombinant strains created with cucumber mosaic virus and tomato aspermy virus. J Virol. 71(5), 3597-602.
66. Sanders, P.R., Elswick, E.N., Groth, M.E. & Ledesma, B.E. (1995). Evaluation of insect protected corn lines in 1994 US field test locations. Study Number 94-01-39-01, MSL-14179, an unpublished study conducted by Monsanto Company. EPA MRID no. 43665502.
67. Sanford, J.C. & Johnston, S.A. (1985). The concept of parasite-derived resistance: deriving resistance genes from the parasite’s own genome. Journal of Theoretical Biology 113, 395-405.
68. Sims, S.R. (1994). Stability of the CryIA( 8) insecticidal protein of Bacillus thuringiensis var. kurstaki (B.t.k. HD-1) in sucrose and honey solutions under non-refrigerated temperature conditions. Study Number IRC-91-ANA-11, an unpublished study conducted by Monsanto Company. EPA MRID no. 43468002.
69. Stackey, S.T. & Francki, R.I.B. (1990). Interaction of cucumoviruses in plants: persistence of mixed infections of cucumber mosaic and tomato aspermy viruses. Physiological and Molecular Plant Pathology 36, 409-419.
70. Tepfer, M. (1993). Viral genes and transgenic plants: what are the potential environmental risks? Bio/Technology 11, 1125-1132.
71. Urban, D.J. & Cook, N.J. (1986). Standard Evaluation Procedure for Ecological Risk Assessment. EPA/540/09-86/167, Hazard Evaluation Division, Office of Pesticide Programs, US Environmental Protection Agency, Washington D.C.
72. Vance, V.B., Berger, P.H., Carrington, J.C., Hunt, A.G. & Shi, X.M. (1995). 5' proximal potyviral sequences mediate potato virus X/potyviral synergistic disease in transgenic tobacco. Virology 206, 583-590.
73. van der Kuyl, A.C., Neeleman, L. & Bol, J.F. (1991). Complementation and recombination between alfalfa mosaic virus RNA3 mutants in tobacco plants. Virology 183, 731-738.
74. Van Rie, J., Jansens, S. Hofte, H., Degheele, D. & Van Mellaert, H. (1989). Specificity of Bacillus thuringiensis delta-endotoxins, importance of specific receptors on the brush border membrane of the mid-gut of target insects. Eur. J. Biochem. 186, 239-247.
75. Van Rie. J., Jansens, S., Hofte, H., Degheele, D. & Van Mellaert, H. (1990). Receptors on the brush border membrane of the insect midgut as determinants of the specificity of Bacillus thuringiensis delta-endotoxins. Appl. Environ. Microbiol. 56, 1378-1385.
76. Vinson. S.B. (1989). Potential impact of microbial insecticides on beneficial arthropods in the terrestrial environment. In Safety of Microbial Insecticides. (eds. Laird, M., Lacey, L.A. and Davidson, E.W.) pp. 43-64. CRC Press, Inc. Boca Raton, FL.
77. Weiss, B.G. & Schlesinger, S. (1991). Recombination between Sindbis virus RNAs. Journal of Virology 65, 4017-4025.
78. White, K.A. & Morris, T.J. (1994). Recombination between defective tombusvirus RNAs generates functional hybrid genomes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 3642-3646.
79. Whitely, H.R. & Schnepf, H.E. (1986). The molecular biology of parasporal crystal body formation in Bacillus thuringiensis. Ann. Rev. Microbiol. 40, 549-576.
80. Wolfersberger, M.G., Hofmann, C. & Luthy, P. (1986). Interaction of Bacillus thuringiensis delta-endotoxin with membrane vesicles isolated from lepidopteran larval midgut. In bacterial protein toxins. eds. Falmagne, P., Fehrenbech, F.J., Jeljaszewics, J. and Thelestam, M.. Gustav Fischer, pp. 237-238. New York, New York, U.S.A.
en ce qui concerne la dissipation de la toxine contenue dans le maïs MON810 apres la récolte, le meme article précise que cette toxine se dégrade tres rapidement aussi rapidement que si ellle avait été utilisée sous sa formulation microbienne comme le font les agriculteurs bio en répandant une solution ocntenant des bacillus thuringiensis!
la description détaillée des experimentations avec les tableaux joints est dans l'article dont j'ai mis le lien...
personnellement, Monsanto ou pas Monsanto, je trouverais bien qu'on prenne des précautions comparables toutes les fois qu'on introduit une nouvelle variété non GM.
