pour en revenir au cas évoqué par Txi, le soja modifié dans lequel on avait incorporé des genes de la noix du brésil, il faut noter que la noix du brésil avait deja un catactere allergene pour certaines personnes, et qu'on a simplement transferé le caractere allergene en question, on a donc simplement évité de le commercialisé, et les tests préalables se sont donc révéles suffisants pour la sécurité des consommateurs
mais il ne faudrait pas en conclure pour autant que les produits ogm sont plus allergenes que les autres produits alimentaires...
au contraire, dans certains cas le génie génétique permet de diminuer le caractère allergène du produit originel.
a écrit :
[center]Les aliments transgéniques n'entraînent-ils pas des problèmes d'allergie ? [/center]
La protection et l'information du consommateur passent par une évaluation fiable du potentiel allergène des nouveaux produits alimentaires avant leur mise sur le marché et par un étiquetage des allergènes présents. Face à l'augmentation de la fréquence des allergies alimentaires, au nombre croissant d'aliments incriminés, à la gravité des symptômes observés (les urgences allergiques ont été multipliées par cinq en quinze ans) et aux risques attribués aux nouvelles technologies, la prédiction et la prévention des allergies alimentaires sont devenues une contrainte de santé publique et un enjeu économique pour les industries agro-alimentaires.
Jean-Michel Wal
Immuno-allergie Alimentaire, INRA Jouy-en-Josas/CEA Saclay
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La commercialisation des premières plantes transgéniques s'accompagne d'un vaste débat d'idées et de passions. Le risque éventuel pour la santé publique, et notamment le développement d'allergies, que pourrait faire courir la consommation d'organismes génétiquement modifiés (OGM) ou des produits qui en sont dérivés, est souvent mis en avant. En fait, ce risque n'est pas propre aux OGM : dès lors qu'une protéine est ingérée, un risque allergique peut être suspecté. Peut-on le prévoir ou l'estimer ? La question revêt plusieurs aspects.
Importance de l'origine du transgène
Si le transgène code pour un allergène connu, il est tout à fait probable que la plante transgénique obtenue va exprimer la protéine exogène avec son potentiel allergénique. C'est ce qui s'est passé lorsque la société américaine Pioneer Hi Bred a voulu intégrer dans le soja l'albumine 2S de la noix du Brésil. C'est une protéine de réserve riche en méthionine et cystéine dont l'introduction dans le soja visait à rééquilibrer la composition protéique de la graine (naturellement pauvre en acides aminés soufrés) et donc à augmenter la valeur biologique du soja pour l'alimentation animale. Malheureusement, l'albumine 2S est un allergène reconnu par les personnes sensibles à la noix du Brésil, et ces mêmes personnes reconnaissent tout autant cette protéine lorsqu'elle est exprimée par le soja transgénique sous une forme équivalente à celle présente naturellement dans la noix du Brésil. C'est pourquoi ce soja modifié, obtenu au laboratoire, n'a jamais été commercialisé.
Il en est de même pour la ß-lactoglobuline, un allergène majeur du lait de vache. Il a été produit à l'INRA de la ß-lactoglobuline recombinante dans une bactérie et il a été montré qu'elle possédait les mêmes propriétés allergéniques que la protéine extraite du lait.
Réduire l'allergénicité par transgénèse
La transgénèse peut aussi être conçue comme un outil permettant de diminuer le caractère allergène d'un aliment. Des chercheurs japonais ont fabriqué un riz transgénique en insérant un ADN anti-sens de l'ADN codant pour une globuline considérée comme un allergène majeur. Ce riz contient effectivement moins de cette globuline que le riz conventionnel, mais cette protéine reste présente en quantité non négligeable et d'autres allergènes "mineurs" n'ont pas été éliminés. Il n'est donc pas établi que ce riz "hypo-allergénique" soit toléré par tous les individus sensibles.
Savoir évaluer l'allergénicité
Les molécules exprimées par le transgène sont en général des protéines bactériennes pas ou peu glycosylées qui ne sont pas des allergènes fréquents ou reconnus. L'évaluation de leur éventuelle allergénicité est souvent rendue difficile du fait de l'insuffisance des données historiques, cliniques et épidémiologiques. Il faut donc se tourner vers des méthodes d'évaluation indirectes :
* L'expérimentation animale ne permet pas de fournir, pour l'instant, des modèles pertinents extrapolables à l'homme. Dans le cas de l'étude de l'allergénicité de la noix du Brésil, les essais sur la souris avaient même conduit à considérer la "fameuse" albumine 2S comme un allergène mineur, voire un tolérogène ! Cependant, de nombreuses recherches visent à développer des modèles animaux appropriés, c'est-à-dire mimant la réponse anticorps observée chez les patients allergiques. Par exemple, l'obtention récente de souris humanisées, les souris SCID, devrait permettre prochainement de nouvelles investigations.
* Par ailleurs, il n'existe pas de lien étroit connu entre la fonction d'une protéine et son caractère allergène éventuel, même si de nombreux allergènes se retrouvent dans des familles telles que : enzymes, protéines de réserve, protéines de stress... Ce risque est alors estimé par un faisceau de présomptions :
- le transgène ne doit pas provenir d'un organisme reconnu pour son allergénicité ;
- certaines propriétés physico-chimiques sont considérées comme défavorables, par exemple la stabilité à la température, aux pH acides, aux traitements technologiques, ou encore la résistance aux attaques par les enzymes digestives. Par opposition, une protéine recombinante labile sera présumée présenter un risque allergénique faible ou nul surtout si son niveau d'expression reste faible (inférieur à 1% des protéines totales). Ces critères n'ont cependant pas de valeur absolue. Ainsi la caséine, protéine dégradée lors de la digestion, se révèle être un allergène aussi puissant que la ß-lactoglobuline, protéine résistante aux protéases.
Caractérisation des structures allergènes
Une approche complémentaire se fonde sur l'analyse des homologies de séquences pouvant exister entre la protéine étrangère exprimée et des allergènes dont la structure est connue et répertoriée dans des banques de données accessibles sur Internet. Des programmes de comparaison de séquences permettent d'identifier des fragments analogues, plus ou moins longs. L'existence de fragments comportant une succession de 8 (ou plus) résidus d'acides aminés identiques ou chimiquement similaires est considérée comme significative sur le plan immunologique et donc comme une présomption d'allergénicité. Cette approche permet d'éliminer rapidement des constructions à risque. Par contre, l'absence de séquences communes ou voisines d'une telle longueur ne constitue pas une garantie formelle d'innocuité en raison :
- de la pauvreté des informations disponibles dans les banques de données où trop peu d'allergènes sont répertoriés ;
- du fait que des petites séquences homologues de moins de 8 acides aminés peuvent se rapprocher lors du repliement de la molécule et participer à la formation de structures immuno-réactives.
C'est le cas de la ß-lactoglobuline qui n'est pas répertoriée comme allergène dans les banques de données. Elle ne serait pas non plus retrouvée comme allergène à partir de sa séquence selon les critères d'homologie proposés. Cependant, les réactivités croisées entre allergènes alimentaires et pneumallergènes ont permis de mettre en évidence l'existence d'épitopes (c'est à dire de petites structures immunoréactives, reconnues par les anticorps) communs et d'expliquer le lien entre une allergie alimentaire et une allergie respiratoire par le biais d'allergènes de structures proches.
Une origine multigénique
De plus, l'allergénicité d'un aliment est rarement, pour ne pas dire jamais, due à un constituant unique, mais, au contraire, à un grand nombre de protéines, généralement des glycoprotéines pouvant elle-même présenter de multiples isoformes. Cette constatation de l'origine multigénique des allergènes alimentaires soulève dans le cas des OGM une question supplémentaire : le transgène inséré peut-il modifier le niveau d'expression de certaines protéines allergéniques présentes dans les lignées conventionnelles ? Chez le soja, des chercheurs américains ont montré que l'introduction du gène codant la protéine qui confère la résistance à un herbicide, le glyphosate, ne semble pas avoir entraîné de modifications, tant qualitatives que quantitatives, dans la composition en allergènes endogènes "naturels" de différentes variétés commerciales. Mais la technique utilisée était relativement peu discriminante.
Conclusion
Rien ne permet donc, pour l'instant, de considérer les OGM comme étant plus ou moins allergéniques que les organismes traditionnels correspondants, et à ce jour, on ne peut pas évaluer de manière fiable et objective leur allergénicité. Ne sachant pas répondre à la question : "qu'est-ce qui fait d'une protéine a priori banale, un allergène puissant ?", il convient d'étudier de manière plus approfondie l'impact des technologies modernes sur l'apparition de nouvelles structures allergènes.
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[R] Pour en savoir plus
Assessment of the Allergenic Potential of Foods Derived from Genetically Engineered Crop Plants. D. D. Metcalfe, J. D. Astwood, R. Townsend, H. A. Sampson, S. L. Taylor, and R. L. Fuchs.,Critical Review in Food Science and Nutrition, 1996, 36 (S), S165-S186
Chemical Composition and Structure of Food Constituents ; Defining Allergenic Potential. Klara Miller, A. Badley, R. Fitzgerald, E; Maggi, M. Morgan and J.M. Wal In : Highlights in Food Allergy, Wuthrich
B., and Ortolani C., ed. Series Monographs in Allergy, Hanson L.A. and Shakib F., Ed. Karger, Basel, 1996, 32, 100-104.
Les allergènes alimentaires et leurs modifications par les technologies agro-alimentaires. D.A. Moneret-Vautrin, Cahiers Agriculture, 1997, 6 (1), 21-29.
Evaluation de l'innocuité des aliments issus d'organismes génétiquement modifiés. J.M. Wal, Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique, 1997, 37 (3), 326 à 333.
